研究背景
磷是许多细胞成分（例如核酸和膜）必不可少的组成部分。它对于能量转移和储存至关重要，并且可以充当信号分子。原核生物和真核生物已经进化出复杂的系统来获取无机磷酸盐（Pi）形式的磷，维持胞质Pi浓度并根据需要运输和储存Pi。在绿藻和植物中，转录因子先前已被鉴定为Pi稳态和Pi饥饿反应（PSR）的主要调节因子。来自衣藻的磷饥饿反应1（CrPSR1）和来自拟南芥的磷酸盐饥饿反应1（AtPHR1）是植物独特的MYB型卷曲螺旋（MYB-CC）转录因子3的创始成员。随后将PHR转录因子表征为不同植物物种中PSR的调节剂。PHR与GNATATNC基序（P1BS）结合，发现其高度富集PSI基因的启动子和其他顺式调节基序，激活基因表达。SPX蛋白可通过在Pi充足条件下与PHR结合来调节PHR功能，从而保持转录因子不进入细胞核。或者，SPX蛋白与PHR的结合可能降低转录因子与其启动子核心序列相互作用的能力。针对营养物质可利用性的变化对SPX-PHR相互作用的调节提出了两种机制：SPX结构域被提议作为直接Pi传感器，SPX-PHR相互作用发生在毫摩尔浓度的Pi存在下。另外，SPX-PHR复合物的完整性可以通过蛋白质降解来调节。实际上，在Pi饥饿下，通过26S蛋白酶体的SPX降解增加。真菌，植物和人类SPX结构域已被独立表征为肌醇焦磷酸盐（PP-InsPs）的细胞受体，其以高亲和力和选择性结合SPX结构域。InsP8结合的SPX受体如何使PHR功能失活仍有待在机制水平上理解。先前已报道AtPHR1通过二聚体方式结合P1BS。从电泳迁移率变动分析（EMSA）得出结论，SPX结构域的添加降低了PHR的DNA结合能力。Qi等报道，重组表达为麦芽糖结合蛋白（MBP）融合蛋白的AtPHR1在溶液中形成单体并结合DNA。可以通过在高浓度InsP存在下将重组转录因子与AtSPX1预孵育来抑制此过程。最近与启动子核心片段复合的AtPHR1-MYB结构域的晶体结构支持MYB-CC转录因子的二聚体结合模式。在这里，我们调查PHRs的寡聚状态，它们的DNA结合动力学和相互作用的SPX受体的靶向机制。来自瑞士的研究人员1.15日在nature